Résumé:
Le présent travail porte sur l’étude chimique et l’investigation des activités antioxydantes des dérivés phénoliques de l’algue brune Zonaria tournefortii, l’isolement et la caractérisation préliminaire de la communauté bactérienne associée à l’algue, et la valorisation des bactéries isolées dans la production des métabolites d’intérêt bioactif, environnemental et industriel. L’étude chimique de l’extrait lipidique de l’algue a permis l’isolement des produits phénoliques dérivés du phloroglucinol en particulier les acylphloroglucinols, et l’évaluation des activités antioxydantes des produits isolés a montré que tous les composés présentent une activité antioxydante potentielle. La caractérisation préliminaire de trente souches bactériennes isolées de Zonaria tournefortii en utilisant une approche phénotypique basée sur des études morphologiques, biochimiques et métaboliques a permis de rattacher les isolats aux genres Staphyloccocus (14 isolats), Bacillus (12 isolats) et Acinetobacter (2 isolats), et à la famille des Entérobacteraceae (2 isolats). L'étude des potentialités des souches bactériennes isolées dans la production des composés antimicrobiens volatils et diffusibles ainsi que des enzymes kératinolytiques a permis de sélectionner une souche plus performante codée S13, affiliée à l'espèce Bacillus amyloliquefaciens via le séquençage du gène codant de l’ARNr 16S. La production de métabolites antimicrobiens a été effectuée après une culture de la souche à 30 °C pendant 48 h dans un milieu LB additionné de 15 ‰ NaCl, avec un pH initial de 7,2. Les principaux composés volatils et diffusibles identifiés, respectivement, par CG/SM et CL/ESI-SMHR, appartiennent aux diterpènes de types Labdane et aux dipeptides cycliques de la famille de 2,5-dicétopipérazines (DKP). La production des kératinases a été effectuée après 42h de culture de la souche à 30 °C dans un milieu optimisé à base de farine de plume de poulet. L’analyse SDS/PAGE des deux kératinases purifiées (KERZT-A et B), révèle qu’il s’agit d’un seul monomère ayant une taille estimée à 28 kDa pour KERZT-A et 47 kDa pour KERZT-B. La caractérisation biochimique des deux enzymes a montré que les valeurs optimales de pH et de température sont de 6,5, 50 °C, et 8, 60°C pour KERZT-A et KERZT-B, respectivement. Les propriétés biochimiques remarquables des deux enzymes, pourrait ouvrir de nouvelles opportunités prometteuses pour la valorisation des déchets kératinolytiques et la réduction de ses impacts sur l’environnement.
