Résumé:
Depuis plusieurs décennies, de nombreuses recherches ont porté leur attention sur
les bioactivités des constituants du courge, depuis les caroténoïde jusqu'aux protéines, en
passant par les peptides. L'objectif principal de ce travail était de démontrer qu'à partir de
l'hydrolyse enzymatique de protéines de grains de la courge Cucurbita Pepo par la Trypsine ,
il était possible de libérer et de concentrer les peptides biologiquement actifs
L’évaluation du pouvoir antioxydant des 'hydrolysat enzymatique totale qui a été
réalisée en utilisant la méthode du piégeage du radical libre DPPH a montré une activité
considérable, représentée par son IC50 qui est de l’ordre 8.1 ± 0.11mg/ml , supérieure a celle
enregistrée de l’acide ascorbique (IC50=0,19±0,02 mg/ml).
Les résultats de l’activité antimicrobienne sont exprimés par le diamètre des zones
d’inhibitions qui ont montré une activité antibactérienne contre la plupart des souches par une
activité inhibitrice considérable vis-à-vis des souches pathogènes testées ; il ressort que : la
souche Pseudomonas est la plus sensible vis-à-vis l’hydrolysat totale avec un diamètre
d’inhibition de 56±2,12 mm
Les résultats obtenus révèlent un effet antimicrobien et antioxydant important de
l'hydrolysat enzymatique et donc ces résultats ont prouvé l’efficacité du pouvoir
antimicrobien d'hydrolysat enzymatique contre les germes pathogènes. Aussi, on a pu déceler
des propriétés biologiques pour une application thérapeutique
