Résumé:
La séparation des énantiomères est un procédé d’intérêt pour l’industrie pharmaceutique,
agrochimique et d’autres industries de chimie fine. En effet, souvent un seul des énantiomères
exerce l’activité biologique requise. Cette séparation peut être réalisée par voie chimique ou
enzymatique. Les voies enzymatiques reposent sur l’utilisation d’enzymes. L’emploi
d’enzymes présente de nombreux avantages : elles sont moins dangereux à manipuler, moins
polluants, moins consommateurs d’énergie. Parmi ces enzymes, les lipases, triacylglycérols
hydrolases (EC 3.1.1.3), elles sont capables de catalyser des réactions d’estérification, de
transestérification ou d’amidification, avec, dans de nombreux cas, une excellente spécificité
énantiomérique. Le présent travail a été consacré à l’étude de l’effet du solvant sur le
comportement des lipase de Candida rugosa (CRL) ou lipase pancréatique de porcine (LPP)
en termes d’activité et d’énantiosélectivité dans la transestérification de l’alcool(R,S)-2butanol
racémique
avec
l’acétate
de
vinyle
ou l’acétate
d’éthyle
comme
donneur d’acyle.
Les résultats obtenus au cours de ce travail montrent que l’activité et d’énantiosélectivité des
deux lipases étudiées sont favorisés par des solvants hydrophobes.
